| |
 |
Так что, говоря о многофункциональности, необходимо помнить, что на самом деле во встречающихся в природе полипептидных цепочках всегда имеются 22 различных блока. Такая полипептидная цепочка будет отличаться от полиглицина тем, что в ней через определенные промежутки будут встречаться дополнительные радикалы. Как видно из "ломаного" представления такой полипептидной цепочки на рис. 29, радикалы, обозначенные как Х, торчат по очереди в разные стороны.
Рис. 29. Полипептидная цепочка.
(в виде ломаной линии)
(в упрощенном отображении)
дополнительные радикалы
полиглициновая основа
[стр. 74]
Так получается, что полипептидная цепочка состоит из двух частей: 1) полиглициновая основа по всей длине цепочки; 2) множество радикалов, отходящих от этой основы.
Поскольку нас интересуют именно те качества, которые делают белки столь многофункциональными, общую для всех часть мы будем игнорировать и сосредоточимся на радикалах. Строение полиглициновой основы нам уже известно и неинтересно, так что мы можем теперь представлять ее в виде простой прямой линии. В качестве дальнейшего упрощения радикалы мы будем рисовать торчащими все в одну сторону. Пример такого упрощения я включил в рис. 29.
Часто белковая молекула состоит только из одной полипептидной цепочки. Но иногда в нее входят две полипептидные цепочки и более, соединенные молекулами цистина. Посмотрите еще раз на строение молекулы цистина на рис. 23, и увидите, что у него с обеих сторон имеется по аминокислой группе. Это означает, что один аминокислый край может стать частью одной полипептидной цепочки, а второй край - частью другой, как это нарисовано на рис. 30. Получается, что две полипептидные цепочки соединены дисульфидной связью.
Рис. 30. Сочетание полипептидных цепочек.
полипептидная цепочка А
дисульфидная связь
полипептидная цепочка В
[стр. 75]
Эту дисульфидную связь легко разрушить с помощью химических реакций, не затрагивающих сами полипептидные цепочки, которые, таким образом, становится возможным изучать отдельно. Когда Фишер установил природу полиглициновой основы и таким образом закрыл эту часть вопроса, химики сконцентрировали все свое внимание на радикалах - то же самое сейчас предстоит сделать и нам.
Глава 5
Форма белков
Число и порядок
Радикалы имеют широкий ряд свойств. Некоторые, например, радикалы тирозин и триптофан - большие и громоздкие, другие, как у аланина и серина - маленькие. В одних радикалах имеется гидроксильная группа, как, например, у треонина, в других такой группы нет; одни, как, например, радикалы аспарагиновой или глютаминовой кислот, несут отрицательный электрический заряд, другие, как, например, у лизина и аргинина - положительный, большинство же нейтральны.
В результате каждая белковая молекула имеет на всей своей протяженности массу различных отростков, одни из которых велики, другие - малы, в одних местах заряжены отрицательно, в других - положительно, и так далее.
С этой точки зрения становится понятен механизм работы антител. Антитело к конкретному агенту - это белок, форма радикалов которого в точности подстроена под форму радикалов чужеродного белка, или вируса, или ключевого участка на поверхности бактерии. Эта подстройка может заключаться в противопоставлении отрицательного заряда радикала антитела положительному заряду радикала чужеродной молекулы, что приведет к их взаимному притяжению; возможен также вариант, когда массивный фрагмент одного белка будет соответствовать "провалу" в структуре второго. Так или иначе, антитело и его жертва тесно связываются, образовывая единую безвредную для организма комбинацию. Разумеется, антитело, созданное под один конкретный белок, не будет работать в отношении другого белка после превышения некоторого уровня расхождений в их структуре.
Можно также понять и как работает фермент. Некий конкретный фермент может иметь такую форму радикалов, что оба вещества, реакцию которых предстоит катализировать, займут соседствующее положение в образовавшихся нишах. Будучи, так сказать, официально представленными друг другу подобным образом, они вступят в нужную реакцию, и покинут любезно предоставленную им площадку, освобождая ее для следующей пары. В результате реакция в целом будет протекать гораздо быстрее, чем в отсутствие фермента. И, разумеется, фермент, подходящий для одних реагентов, не будет годиться для других.
Таким образом, становится ясно, что ключ к пониманию деятельности белков лежит в глубоком изучении рисунка их радикалов. Не то, чтобы идеальное знание всех возможных сочетания ответило бы прямо уж на все вопросы - наверное, нет, не ответило бы. Но отсутствие знаний об этих формах точно оставит без ответа любые вопросы. Так что изучение форм сочетаний радикалов является, как минимум, необходимым шагом.
<<... предыдущая стр. :: следующая стр...>>
1 :: 2 :: 3 :: 4 :: 5 :: 6 :: 7 :: 8 :: 9 :: 10 :: 11 :: 12 :: 13 :: 14 :: 15 :: 16 :: 17 :: 18 :: 19 :: 20 :: 21 :: 22 :: 23 :: 24 :: 25 :: 26 :: 27 :: 28 :: 29 :: 30 :: 31 :: 32 :: 33 :: 34 :: 35 :: 36 :: 37 :: 38 :: 39 :: 40 :: 41 :: 42 :: 43 :: 44 :: 45 :: 46 :: 47 :: 48 :: 49 :: 50 :: 51 :: 52 :: 53 :: 54 :: 55 :: 56 :: 57 :: 58 :: 59 :: 60 :: 61 :: 62 :: 63 :: 64 :: 65 :: 66 :: 67 :: 68 :: 69 :: 70 :: 71 :: 72 :: 73 :: 74 :: 75 :: 76 :: 77 :: 78 :: 79 :: 80 :: 81 :: 82 :: 83 :: 84 :: 85 :: 86 :: 87 :: 88 :: 89 :: 90 :: 91 :: 92 :: 93 :: 94 :: 95 :: 96 :: 97 :: 98 :: 99 :: 100 :: 101 :: 102 :: 103 :: 104 :: 105 :: 106 :: 107 :: 108 :: 109 :: 110 ::
| |
| |
|
|
|
